Los reguladores transcripcionales de la superfamilia CRP-FNR están implicados en las respuestas a oxígeno, estrés oxidativo y fijación de nitrógeno, entre otras. En el artículo publicado en Nucleic Acids Research, liderado por A. Forcada, J.L. Llácer y Vicente Rubio (Instituto de Biomedicina de Valencia, CSIC), con la colaboración del grupo de A. Contreras (Universidad de Alicante), se aportan claves cruciales sobre la regulación génica en cianobacterias en respuesta a la escasez de nitrógeno, al determinar estructuras cristalinas del complejo del regulador transcripcional NtcA (familia CRP-FNR) con su activador 2-oxoglutarato (2OG), su proteína coactivadora PipX y su ADN diana («caja NtcA»). Frente a la variabilidad estructural del NtcA no activo (sin 2OG, PipX o DNA), la forma activada por 2OG presenta una única conformación, y PipX estabiliza aún más la forma activada, en la que ambos dominios de unión a ADN de NtcA adoptan igual conformación y una disposición adecuada para unirse a las dos vueltas sucesivas del surco mayor de la caja NtcA. Revela la estructura del complejo los determinantes de especificidad de NtcA para su caja, y también que PipX no interacciona con el ADN pero aumenta las interacciones del mismo con NtcA. La superposición del complejo NtcA2OG-PipX-DNA sobre el complejo NtcA2OG-ADN-ARN polimerasa (RNAP, por sus siglas en inglés) descrito por otros les permite concluir que PipX contribuye a reclutar la RNAP, contactando con sus subunidades ç y ó70. En suma, un trabajo clave para entender la regulación génica por NtcA y PipX, y el control de la misma por la proteína señalizadora de C/N/energía, PII.
