Los filamentos intermedios desempeñan un papel clave en la homeostasis celular y en la defensa frente a diversos tipos de estrés. En particular, la vimentina participa en la integración de la mecanotransducción, la señalización celular y la arquitectura y función de orgánulos celulares.
Las implicaciones fisiopatológicas de la vimentina incluyen la tumorigénesis, la fibrosis y las interacciones con patógenos. Esta proteína posee un único residuo de cisteína, C328, que es diana de diversos agentes oxidantes y electrófilos, lo que la hace especialmente sensible al estrés oxidativo. En un estudio publicado recientemente en la revista Redox Biology, el grupo de Modificación Postraduccional de Proteínas del CIB Margarita Salas, CSIC, liderado por la Dra. Pérez-Sala, ha demostrado que este residuo muestra propiedades únicas como sensor de diversas especies reactivas. Los agentes reactivos, como oxidantes o lípidos endógenos y también ciertos fármacos, provocan reorganizaciones de los filamentos de vimentina de morfología muy variada, que depende de la estructura de la modificación que introducen en la C328, lo que confiere a estos filamentos una gran versatilidad. Además, la remodelación de la vimentina a través de la C328 es necesaria para que pueda producirse la respuesta a estrés de otras estructuras del citoesqueleto.
En concreto, si se bloquea la reorganización de los filamentos de vimentina, también se previene la formación de fibras de estrés de actina, lo que sugiere que la vimentina actúa como una “llave” en el control estos procesos. Estos inesperados hallazgos ponen de relieve la íntima conexión funcional entre estructuras del citoesqueleto, cuya acción coordinada es esencial en procesos como la migración, la división celular y la respuesta a estrés.
