Nuestras proteínas son las principales responsables de regular el funcionamiento de nuestras células. En determinadas situaciones, estas proteínas experimentan modificaciones para poder enfrentarse a determinadas situaciones de manera rápida, eficaz y reversible. Una de estas modificaciones es la sumoilación, que consiste en acoplar SUMO, un pequeño fragmento proteico a las proteínas diana. La sumoilación es muy importante para proteger y regular el funcionamiento de la maquinaria proteica en situaciones de estrés, tales como un infarto cerebral, la rápida proliferación celular o ante la aparición de daños en el ADN, entre otros. De hecho, muchos tumores dependen enormemente de la sumoilación para mantener su inmortalidad y multiplicarse indefinidamente. Hasta ahora conocíamos qué proteínas eran susceptibles sumoilarse pero no sabíamos, cuáles eran las proteínas que cada una de estas enzimas podían sumoilar. En este trabajo publicado en Science Advances, el grupo liderado por el Dr. González-Prieto (CABIMER) han desarrollado las llamadas SATTs (SUMO-activated target traps) basadas en que los SUMO se unen covalentemente al término C de una sumoilasa concreta que, a su vez, se unirá a los sustratos de E3, propiciando la copurificación de la sumoilasa junto con la proteína diana sumoilada. Ello ha permitido (mediante espectrometría de masas) la identificación de proteínas-substrato específicas.
Los datos posibilitan por primera vez establecer nuevas conexiones entre la desregulación de estas enzimas y el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas como el Parkinson, la resistencia de ciertos tumores a tratamientos de quimioterapia o el control de la expresión de los genes durante el desarrollo embrionario entre otros.
