El estrés oxidativo daña proteínas y afecta la supervivencia celular. Las peroxiredoxinas, como Tsa1 en Saccharomyces cerevisiae, son enzimas clave en la detoxificación del peróxido de hidrógeno y protegen frente al estrés oxidativo. Además de su función antioxidante, actúan como chaperonas y participan en la señalización redox. Un estudio liderado por Francesc Posas y Eulàlia de Nadal en el IRB Barcelona y la Universidad Pompeu Fabra, publicado en Cell Reports, identifica el interactoma de Tsa1 y revela que tiene un papel protector de proteínas sensibles a su estado redox. Mediante espectrometría de masas, se observó que Tsa1 se une a proteínas involucradas en traducción, metabolismo y procesamiento de carbohidratos. Esta unión, llamada “peroxiredoxinilación”, es un acoplamiento covalente que protege la actividad de las proteínas diana en situaciones de estrés. El equipo demostró esta función protectora con Gnd1 (6-fosfogluconato deshidrogenasa), una enzima clave en la ruta de las pentosas fosfato. La modificación por Tsa1 es esencial para mantener la funcionalidad de Gnd1, permitiendo a las células preservar rutas metabólicas críticas incluso bajo estrés oxidativo. El estudio sugiere que la peroxiredoxinilación regula la reactividad de grupos tiol en proteínas, manteniendo el equilibrio redox. Estos hallazgos abren nuevas vías para investigar su papel en otros procesos sensibles al estrés oxidativo, no sólo en levaduras, sino también en sistemas celulares más complejos.
