Los procesos redox son esenciales en todos los organismos aerobios, pero conllevan la formación de especies reactivas de oxígeno, como el peróxido de hidrógeno (H2O2), que provocan estrés oxidativo cuando superan los niveles fisiológicos. Las células combaten el H2O2 mediante peroxirredoxinas y catalasas, cuya expresión en bacterias suele estar controlada por OxyR o PerR. El estudio sobre cómo una bacteria del suelo responde al H2O2 ha revelado un mecanismo regulador novedoso, dependiente de PexR, una proteína de tipo «bacterial enhancer binding protein» muy extendida entre las mixobacterias, que posiblemente opera también en otras bacterias. El trabajo, publicado en Nucleic Acids Research, ha sido realizado por Eva Bastida e Irene del Rey, bajo la dirección de los Profs. Montserrat Elías (UMU) y S. Padmanabhan (IQF-CSIC), con la colaboración de la Prof. Catherine Drennan (MIT, USA) y Naike Ye. Mediante análisis genéticos, transcriptómicos, bioquímicos y estructurales se ha demostrado que PexR une ATP, forma oligómeros y ejerce una regulación dual esencial para la viabilidad celular. Sin estrés por H2O2, PexR reprime la expresión de una peroxirredoxina a partir de un promotor dependiente del factor σ primario. El H2O2 provoca la expulsión del metal unido al dominio N-terminal de PexR, liberándola de la autoinhibición por dicho módulo y permitiendo que active la expresión de la peroxirredoxina y de una catalasa, a partir de promotores dependientes de σ54. PexR ejemplifica un mecanismo de respuesta a H2O2 más allá de los paradigmas establecidos, y amplía el conjunto de herramientas para generar biosensores de H2O2.
