Los transposones son secuencias capaces de moverse entre distintas regiones y moléculas de ADN. Estos elementos juegan un papel importante en la evolución y generación de diversidad genética, así como en la diseminación de genes de resistencia a antibióticos y aparición de bacterias multi-resistentes. La movilización de los transposones la llevan a cabo enzimas que se denominan transposasas. Sin embargo, pese a que estas proteínas se llevan estudiando durante varias décadas, todavía existen muchos interrogantes acerca de su función a nivel atómico. Un estudio realizado por el equipo de Ernesto Arias (CIB Margarita-Salas, CSIC), publicado en Nature, aporta información esencial sobre el mecanismo molecular de la activación de las transposasas. El trabajo, realizado en colaboración con la Universidad Johns Hopkins, se ha centrado en una amplia familia de transposones denominada IS21. Utilizando criomicroscopía electrónica, en combinación con ensayos bioquímicos y funcionales, los investigadores demostraron que una proteína perteneciente a la superfamilia de ATPasas AAA+, llamada IstB, forma un gran complejo que une y estabiliza el ADN diana con una estructura altamente específica. Los datos sugieren que la ATPasa actúa como un interruptor molecular. La interacción entre IstB y la transposasa, que en estado aislado se encuentra inhibida para evitar roturas de ADN, provoca un cambio conformacional en la transposasa, activándola y desencadenando la reacción de transposición. En resumen, además de mejorar nuestra comprensión de la transposición del ADN a nivel fundamental, este trabajo tiene el potencial de impulsar nuevas investigaciones y aplicaciones en campos como la biotecnología e ingeniería genética.
