La colina es un nutriente esencial para la homeostasis celular en todos los dominios de la vida y requiere un transporte activo eficiente y estrictamente regulado para atravesar las membranas celulares. En humanos, la captación de colina en las neuronas colinérgicas para su reciclaje en el neurotransmisor acetilcolina depende del transportador de alta afinidad CHT1, acoplado a Na+. Las bacterias también utilizan la colina como osmoprotector y como fuente de carbono y nitrógeno, y poseen homólogos de CHT1 con alta identidad de secuencia, lo que sugiere la posible conservación evolutiva de los mecanismos de transporte de colina. En este trabajo, liderado por el Dr. I. Tascón del Instituto Biofisika (UPV/EHU-CSIC), realizado en colaboración con la Universitat de Barcelona y el Barcelona Supercomputing Centre, identifican y caracterizan sfCHT, un transportador bacteriano de colina dependiente de Na+ y homólogo de CHT1. Las estructuras de criomicroscopía electrónica (crio-ME) de sfCHT unidas a Na+ y colina revelan una arquitectura de tipo LeuT, con una geometría de coordinación de Na+ similar a la de CHT1, y la colina unida en un sitio del lado citoplasmático. Además, los análisis computacionales y los ensayos de transporte de variantes de sfCHT y CHT1 muestran reordenamientos conformacionales locales en residuos conservados que definen una vía de liberación hacia el citosol. Estos hallazgos proporcionan información estructural y mecanicista de la transición intracelular de la colina, y apoyan la existencia de un mecanismo conservado evolutivamente entre los transportadores de colina bacterianos y humanos.
