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Entrevista a Jose Manuel Andreu

P.- ¿Cuándo surgió su vocación científica? ¿Le influyó alguien de forma especial?

R.- Surgió durante el bachiller, probablemente como resultado de mi curiosidad natural e interés por todo tipo de máquinas y unos buenos profesores de ciencias. En la Universidad Complutense, varios compañeros de curso recibimos una influencia muy positiva del Departamento de Bioquímica. Durante la tesis doctoral, mi director me ayudó a confiar en mi trabajo, la lógica y la intuición. En el periodo posdoctoral, mi supervisor me insistió en la importancia del rigor científico y el trabajo bien hecho. Las interacciones con otros investigadores y con los colegas de mi laboratorio a lo largo de mi carrera han ido moldeando mis intereses profesionales. 

P.- ¿Podría resumirnos brevemente su trayectoria profesional?

R.- Realicé mi tesis doctoral (1976) sobre la arquitectura molecular de la ATPasa/F1 bacteriana asociada a membrana con Emilio Muñoz en el Centro de Investigaciones Biológicas (CIB) del CSIC. De la estructura cuaternaria de las proteínas pasé a interesarme por los sistemas de ensamblaje de subunidades de proteínas para producir grandes estructuras ordenadas, como las capsidas de los virus, los microfilamentos de actina y los microtúbulos. En aquellos años James Lee y Serge Timasheff demostraron como la tubulina purificada es capaz de autoensamblar formando microtúbulos. En 1978 me trasladé para trabajar como posdoctoral con Timasheff en su laboratorio de Bioquímica Física de Brandeis University (Boston), donde caracterizamos las interacciones de tubulina con colchicina, un inhibidor clásico de microtúbulos. Seguimos simplificando la molécula de colchicina y colaborando en esa línea de trabajo hasta 20 años después. Mientras, yo había vuelto al CIB en 1981 y establecido poco después un grupo de trabajo en ensamblaje de proteínas del citoesqueleto. Durante esa y la siguiente década mapeamos la molécula de tubulina con anticuerpos específicos de secuencia, determinamos la estructura a baja resolución y los mecanismos de ensamblaje de los microtúbulos inducidos por la droga antitumoral taxol. Desarrollamos también un método para reconstruir la forma y tamaño de macromoléculas a partir de su perfil de dispersión de rayos X en solución junto con Daresbury Laboratory, así como taxoides fluorescentes activos junto con otros grupos del CSIC. Hacia mediados de los 90 comenzamos a trabajar con la proteína de división celular bacteriana FtsZ. A partir de lo que se sabía de FtsZ y nuestras predicciones de estructura secundaria esperábamos encontrarnos con una «tubulina» simplificada y más fácil de manipular. La determinación de las estructuras atómicas de ambas por Jan Löwe y Eva Nogales respectivamente (1998) demostró el mismo plegamiento tridimensional. A partir del 2000 dedicamos la mayor parte del esfuerzo del laboratorio a conocer la estructura, ensamblaje y evolución de las proteínas homólogas de la familia de la tubulina y FtsZ. Estas incluyen también la tubulina bacteriana BtubA/B, una forma primitiva de tubulina, y la homóloga divergente TubZ de plásmidos, que recientemente hemos descubierto también en un bacteriófago. FtsZ es una diana para nuevos antibióticos.

P.- ¿Podría describirnos brevemente en qué consiste su línea de investigación actual y cuál es su trascendencia?

R.- Mi investigación se centra actualmente en conocer los interruptores moleculares de ensamblaje de las proteínas de la familia de tubulina y desarrollar inhibidores de FtsZ con actividad antibacteriana.

P.- ¿Cuáles son las características que definen a un buen investigador? ¿Qué consejo daría a los que ahora inician su carrera científica?

R.- En mi opinión un buen investigador sabe qué preguntas formular en el sistema que quiere investigar, lo observa y manipula con lógica. Tiene rigor científico, intuición, motivación y constancia, y aplica o inventa los métodos necesarios. Un buen experimentalista posee además una buena coordinación entre su capacidad intelectual y su habilidad manual, siendo capaz de dialogar iterativamente con el sistema experimental, una cualidad muy deseable desde el inicio de la carrera científica. Defiende sus resultados, estén a favor o en contra de las teorías en boga. Probablemente me dejo más…, en fin, un atleta intelectual y en el banco de trabajo, con un entrenamiento especial y un profundo deseo de averiguar cómo están hechas y cómo funcionan las cosas.  

P.- ¿Cuál ha sido la mayor sorpresa en el área de investigación en la que trabaja?

R.- Una de las mayores sorpresas para mí fue sin duda el éxito relativamente temprano en la determinación de la estructura atómica de la tubulina mediante difracción de electrones por Nogales, Downing y colaboradores en 1998. 

P.- ¿Cuál es su opinión sobre cómo está articulada la carrera científica en España? ¿Qué camino queda por recorrer en ciencia e innovación en nuestro país?

R.- Está mal articulada. ¿Hace falta insistir más en lo que es de sobra sabido, la falta de oportunidades reales para la mayoría de los jóvenes, el investigador funcionarizado y el anquilosamiento de las instituciones?

En las circunstancias actuales de financiación, creo que lo primero es recuperar financiación y detener la destrucción de numerosos buenos grupos que forman la base de nuestro sistema científico, para que se puedan reposicionar internacionalmente. Discrepo completamente de la opinión de que con menos medios saldremos fortalecidos.