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Entrevista a Salvador Ventura

P.- ¿Cuándo surgió su vocación científica?

R.- Probablemente sonará tópico, pero ya desde pequeño tenía claro que de mayor quería dedicarme a algo que me permitiera «hacer experimentos» y parecía que ser científico era una buena opción. Yo era el típico niño que podía pasarse horas jugando al «Quimicefa» mezclando productos de manera diferente a la que decían las instrucciones, con resultados que todos conocéis. Me interesaba, y me interesa, casi todo, pero cuando en EGB me regalaron un libro de física y química para jóvenes, decidí que sería o físico o químico. Entonces en bachillerato se cruzó la persona que, sin él saberlo, ha influido más en mi carrera: mi profesor de Biología, un amante de la investigación que desgraciadamente nunca la pudo ejercer, y durante cuatro años estuvo batallando para que escogiera la carrera de Biología. Pero no lo logró, me apunté a Físicas. Ese mismo verano se hizo el encontradizo mientras jugábamos a futbol y me dijo «a ti te interesan los principios básicos que explican cómo funcionan las cosas y eso también lo hacen los biólogos. Detrás del funcionamiento de proteínas y ácidos nucleicos hay mucha física y mucha química que yo no te he podido explicar». No hizo falta más, hice una larga cola para borrarme de Física y otra para matricularme en Biología, siempre con la idea de hacer lo que en aquel momento se llamaba Biología Fundamental, … y hasta ahora.

P.- ¿Podría resumirnos brevemente su trayectoria profesional?

R.- Cursé mis estudios en Ciencias Biológicas en la Universidad de Barcelona, donde me inicié en la investigación en la Facultad de Farmacia utilizando microscopía electrónica. Durante el último año de carrera recibí una beca de investigación que me llevó a aprender biología molecular en el Instituto de Investigación y Tecnología Agroalimentaria (IRTA) en Cabrils. La Tesis Doctoral la realicé en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB), sobre estructura y ingeniería de proteasas de la mano del Prof. Francesc X. Avilés. Durante ese periodo tuve la oportunidad de especializarme en diversos centros internacionales como el Karolinska Institutet (Estocolmo, Suecia) donde aprendí técnicas de química de proteínas y la Harvard Medical School (Boston, EEUU) donde tomé contacto con nuevos sistemas de expresión de proteínas. Como investigador post-doctoral utilicé esos conocimientos para rediseñar nuevas proteínas en el grupo del Dr. Luis Serrano en el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) (Heidelberg, Alemania). Fueron años muy intensos en los que quedé fascinado por la complejidad de los procesos de plegamiento e interacción de proteínas y por su relevancia en el funcionamiento de la célula. Me trasladé de nuevo, ahora como investigador «Ramón y Cajal», a la UAB para desarrollar una nueva metodología para el estudio de las interacciones proteína-proteína. A continuación obtuve de manera consecutiva las plazas de Prof. Titular (2006) y Catedrático (2011) en esa universidad y formé mi propio grupo en el Instituto de Biotecnología y Biomedicina, donde intentamos combinar aproximaciones teóricas y experimentales para comprender los fenómenos de plegamiento y agregación de proteínas y como éstos impactan la salud humana.

P.- ¿Recibió de joven algún consejo al cual siga siendo fiel?

R.- Más que un consejo fue un ejemplo. En una ocasión conseguimos tener un trabajo que uno de mis mentores internacionales, líder en ese área, creía que valía la pena enviar a la mejor revista científica y en el que yo era el primer autor. Cuando me devolvió el manuscrito corregido yo era además el autor de correspondencia. Acostumbrado a un sistema nacional entonces absolutamente jerarquizado, donde esa situación era impensable, reuní coraje y le pregunté el porqué. La respuesta fue simple «tú has liderado esta investigación, yo solo he puesto los medios para que sea posible e intentado aconsejarte lo mejor posible para llevarla a cabo con éxito. Tú tienes que asumir la responsabilidad del trabajo realizado y ser el autor de correspondencia». Nunca antes había pensado en ello en términos de responsabilidad. El artículo no fue aceptado en esa revista, pero aprendí una lección de generosidad que he intentado trasladar a mi manera de ser como científico.

P.- ¿Cuáles son desde su punto de vista las características que definen a un buen investigador?

R.- Ser un buen investigador es una tarea compleja que requiere de múltiples habilidades, pero algunas de las que considero indispensables son:
Conocimiento y curiosidad: la combinación de un conocimiento profundo de nuestro área de estudio y el interés por disciplinas científicas aparentemente no conectadas con ella permite mirar con nuevos ojos viejos problemas, aparentemente irresolubles.
Perseverancia: es necesaria para sobreponerse a la multitud de obstáculos que necesariamente encontraremos en nuestra carrera.
Ambición: el NobelSzent-Györgyi decía «…cuando iba a pescar siempre usaba un anzuelo enorme. Estaba convencido de que no pescaría nada, pero encontraba mucho más excitante no pescar un pez grande que no coger uno pequeño». Estoy totalmente de acuerdo.
Pasión y trabajo: todos los científicos que admiro tienen una pasión incondicional por lo que hacen y una capacidad de trabajo infinita. Una de las cosas que más me admira es ver como científicos muy seniors continúan trabajando tanto o más que al inicio de su carrera.
Intuición y convicción: el ver aquello que no es obvio y apostar fuertemente por ello es una de las claves del éxito. Todos tenemos ideas que creemos nuevas y brillantes en algún momento, pero la diferencia la marca quien asume el riesgo, hace un salto al vacío y se empeña en demostrarlas.
Liderazgo y generosidad: la investigación no se entiende si no es en equipo y el liderar ese equipo de manera eficiente es quizás uno de los trabajos más difíciles que ha de abordar un científico. El ser generoso y reconocer los méritos de los colaboradores ayuda definitivamente a esa tarea.

P.- ¿Podría describirnos brevemente en qué consiste su línea de investigación actual y cuál es su trascendencia?

R.- Las proteínas están implicadas virtualmente en cualquier proceso biológico. Para funcionar, esas proteínas, que nacen desplegadas en el ribosoma, se han de plegar en una estructura tridimensional única que es característica de cada proteína. El funcionamiento incorrecto de las proteínas está asociado a menudo con el desarrollo de enfermedades y miles de proteínas implicadas en patologías han sido identificadas hasta la fecha. En muchos casos, esas enfermedades son el resultado de la incapacidad de la proteína de plegar correctamente o de mantener su estructura nativa de manera estable, lo que indefectiblemente lleva a la formación de agregados citotóxicos, que en muchos casos adoptan una estructura fibrilar conocida como amiloide. Estos agregados son la causa última de desórdenes neurodegenerativos como el Alzheimer o el Parkinson, pero también de algunos tipos de diabetes o cáncer. Nuestro grupo utiliza una combinación de aproximaciones computacionales, estructurales, biofísicas y celulares para intentar descifrar los mecanismos moleculares que subyacen detrás de estos deletéreos cambios conformacionales proteicos en diferentes amiloidopatías y de cómo prevenirlos. Ese conocimiento nos debería llevar al desarrollo de nuevas aproximaciones terapéuticas basadas en la inhibición de los procesos de agregación proteica para el potencial tratamiento de esas devastadoras enfermedades.

P.- ¿Cuál es el avance científico que más le ha impresionado?

R.- Si tuviera que citar sólo uno, sería la resolución de la estructura del ADN. Además de la belleza del modelo, de su aparente simplicidad y de la capacidad de explicar la transmisión del material genético, la forma en que se consiguió este hito inspira todavía hoy muchos trabajos estructurales, donde los resultados experimentales vienen a confirmar un modelo delineado en base a datos químicos, biofísicos y bioquímicos, sin los cuales difícilmente se habrían dirigido los esfuerzos en la dirección adecuada. Si pudiera escoger un segundo avance, arrimando el ascua a mi sardina, sería la formulación de Anfinsen afirmando que la estructura tridimensional funcional de las proteínas esta codificada en la secuencia lineal de las mismas, un código que después de más de 60 años todavía hemos sido incapaces de entender completamente.